регуляция активности фермента

Осуществляется различными путями, например с помощью активации фермента, ковалентной модификации, ингибирования по типу отрицательной обратной связи, за счёт кооперативных или аллостерических эффектов.

Один из механизмов, посредством которого может осуществляться регуляция экспрессии оперонов в бактериях.

У эукариотов, имеет место при синтезе мРНК; может осуществляться при помощи белков, способных связываться с ДНК и даже при помощи коротких фрагментов РНК, которые спариваются с ДНК, предположительно блокируя места прикрепления РНК-полимеразы.

У эукариотов осуществляется за счёт того, что исключается возможность использования мРНК в качестве матрицы для синтеза белка, хотя она и присутствует в цитоплазме.

Осуществляется на уровне процессинга мРНК.

Основана на том, что многие белки синтезируются в неактивной форме и должны ещё пройти стадию модификации.

Механизм повышения активности ферментов непосредственным воздействием на него путём связывания молекулы активатора в аллостерическом сайте на фермент, что приводит к изменению конфигурации фермента и в результате – к изменению формы активного сайта. Фермент может быть активирован химической модификацией, в свою очередь активированной ферментом.

Ферменты, обнаруживающие необычные кинетические свойства в ответ на изменения в концентрации субстрата и/или в ответ на действие аллостерических эффекторов, которые не являются субстратами.

Ферменты, участвующие в анаболических реакциях обмена веществ.

Ферменты, катализирующие реакцию гидролиза.

Форма ДНК-полимеразы, способная восстанавливать последовательности оснований.

Механизм инактивации ферментов химическим агентом.

Синтез фермента в ответ на действие индуцируемого агента, который стимулирует экспрессию генов, кодирующих белок со специфичной ферментной функцией.

Ферменты, образующиеся в ответ на индуцирующий агент. Механизм индукции зависит от действия индуктора на транскрипцию и трансляцию, а не на сам фермент.

Ферменты, участвующие в катаболических реакциях обмена веществ.

Систематизация ферментов по субстрату, с которым они вступают в реакцию, и типу катализируемой ими реакции.

Ферменты, образующиеся непрерывно вне зависимости от условий среды.

Ферменты, проявляющие активность только при изменении условий.

Ферменты, катализирующие реакцию гидролиза.

Ферменты, локализация которых известна. Проба на эти ферменты может использоваться при выделении или очистке субклеточных фракций.

Методы отделения и очистки ферментов, включающие отделение твёрдых веществ, мембранную фильтрацию, абсорбционную хроматографию, гель-фильтрацию и т. д.

Ферменты, присутствующие в свободной или связанной форме в периплазматическом пространстве.

Ферменты, гидролизующие белки с образованием аминокислот.

Белок, связывающийся с цепочками ДНК в растущей точке вилки репликации в процессе репликации двухцепочечной ДНК.

Фермент, сохраняющий или восстанавливающий спиральную структуру двунитевой ДНК в процессе репликации кольцеобразной молекулы ДНК.

Ферменты с регуляторной функцией в метаболизме.

Оптимизация процессов метаболизма, осуществляемая с помощью регуляции ферментов на двух уровнях:

1) экспрессии генов и синтеза белка путем индукции и репрессии;

2) на ферментном уровне путём ингибирования или активации фермента в результате связывания молекулы эффектора в аллостерическом сайте на ферменте.

Механизм, предотвращающий синтез ферментов путём образования репрессоров, которые связываются с ДНК, препятствуя транскрипции.

Способность ферментов отличать свой истинный субстрат от других родственных молекул, обусловленная высокой специфичностью фермент-субстратных взаимодействий.

Фермент, содержащийся в желудке млекопитающих; препарат химозин, получаемый из этого фермента, используется для свертывания молока в сыроварении.

Активность ферментов, выраженная как количество или число молей субстрата, превращаемого в единицу времени на единицу веса белка.